Gelificación térmica
Un gel es un sistema intermedio entre el estado sólido y líquido. Está formado por gruesas moléculas lineares reticuladas por las uniones transversales, formando el conjunto de estas moléculas una red o retículo inmerso en un medio líquido. De una parte, él liquidó impide a la red de gruesas moléculas desmoronarse en una masa compacta, y por otra parte, la red mantiene al líquido y le impide derramarse.
La gelificación es un proceso que se realiza en dos:
1) primero se requiere de un desdoblamiento y desnaturalización de las proteínas
2) una segunda reacción de asociación gradual para producir una red tridimensional de moléculas que retienen gran cantidad de agua. Debido a que la primera reacción se acelera a altas temperaturas y la segunda a bajas, las características de los geles formados dependerá en gran parte del tratamiento térmico que se aplique.
La gelificación térmica de las proteínas musculares es una de las propiedades funcionales más importantes en productos y es responsable de la textura, estabilización de grasa, retención de agua, ligado y apariencia de estos productos.
De las proteínas musculares, la miosina es la primera que actúa como ligador en productos cárnicos, presentando efectos sinérgicos con la a ctomiosina y activa. El proceso general de desarrollo de rigidez en esta proteína inicia a 40-50 °C, incrementando a 60 °C y permaneciendo relativamente constante de 60-70 °C. Durante la gelificación son necesarias las cadenas pesadas de la molécula de miosina para obtener la máxima fuerza de gel, puesto que las cadenas ligeras de esta molécula son disociadas y solubilizadas durante el calentamiento.
La exacta transición entre los 40-70 °C depende de la fu ente de miosina (por ejemplo, pollo, pescado, conejo). En come, el mayor incremento de desarrollo de rigidez inicia en el rango de 50-58 °C en los sistemas más complejos de orne de cerdo, res y pavo finamente molidos; surimi y salchichas. Esto refleja la diferencia de transición de proteínas individuales, variaciones en estabilidad de proteínas miofibrilares entre especies y el efecto de la estructura miofibilar residual.
Se ha reportado que las proteínas sarcoplásmicas y las proteínas reguladoras, troponina y tropomiosina tienen poca influencia sobre la capacidad gelificante de la miosina en sistemas modelo. La fuerza de penetración de gel para diferentes fracciones de proteínas miofibrilares de pechuga de pollo se presenta en el siguiente orden: proteínas solubles en solución salina > proteínas miofibrilares > proteínas insolubles en solución salina
Factores que afectan la gelificación térmica la gelificación tétenla de proteínas depende de varios factores, por lo cual es esencial que las condiciones de estudio o proceso sean definidas y controladas cuidadosamente.
La contribución de cada proteína a la textura, rigidez, elasticidad, fragilidad y microestructura del gel depende de la especie animal, estado de rigor composición, estructura, forma y concentración de proteína; interaccióncon otros dos proteicos y no proteicos; potencial de hidrógeno (pH), fuerza iónica, agentes reductores, condiciones de calentamiento y temperatura. De tal manera, las propiedades que pueden ser diseñadas en geles de multicomponentes son casi ilimitadas.
Además de los efectos del tamaño, forma y arreglo de la estructura primaria, las características de los geles profanos son afectadas por entrecruzamiento, intra e intercadena. La naturaleza y el grado de varía con el tipo de proteína y del medio de gelificación.
Existen geles temorreversibles que tienen una gran cantidad de puentes de hidrógeno intermoleculares, mientras que en los geles de proteína unos pocos enlaces disulfuro por cadena de polímero pueden ser suficiente para hacerlos termoirreversibles.
Las propiedades de la red de gel son dependientes del pH. Los cambio de pH de las proteínas canicas pueden alterar la cantidad de proteína extractable y por consiguiente, afectar la gelificación. La exposición a valores de pH moderadamente altos, seguidos por el reajuste del pH a la neutralidad ha mostrado que activa a las moléculas de proteína mejorando su actividad gelificante. Esta etapa de activación esta relacionada a un desdoblamiento de las proteínas, la cual es importante para la etapa de iniciación en el proceso de gelificación Puede ambiénte involucrar la activación de grupos sulfhídrico ocultos, los canales son importantes para la etapa de agregación. Sin embargo, una exposición prolongada a valores de pH extremadamente altos, logra suprimir la agregación.
Se ha reportado un valor de pH 6.0 para la gelificación óptima de proteínas miofibrilares de pechuga de pollo y 5.5 para las proteínas miofibrilares de pierna. En otro estudio, se encontró que los geles de pierna de pavo (pH 6.4) fueron más fuertes a la compresión y al corte que los geles de carne de pechuga (pH 5.9). Sin embargo, al ajustar el pH a 6.4, los geles de pechuga presentaron características similares a los de pierna. En cambio, los geles de pierna ajustando el pH a 5.9 se mostraron diferentes a los de pechuga.
Las proteínas no cárnicas pueden afectar las propiedades gelificantes de las proteínas solubles salina y las características de los productos cárnicos. Las interacciones proteína-proteína también son importantes durante el proceso de gelificación. Se reportó que las proteínas miofibrilares combinadas de pechuga y pierna de pollo ofrecieron mejores propiedades gelificantes que las de miofibrillas de pierna y pechuga sin combinar.
Según sea el tipo de proteína, ser requiere una concentración crítica para la formación de un gel. Además el tipo de gel varía con la concentración de proteína. Usualmente se requiere una concentración relativamente alta de proteína para la gelificación de proteínas globulares.
Se ha reportado que existe un incremento en la fuera de gel de actomiosina de conejo al subir la concentración de proteína (30-60 mg/ml) y la temperatura de. calentamiento (55-75 °C). En otro estudio, se observó qu e las emulsiones hechas con carne de pavo sufrieron una disminución de la fuerza de compresión de gel y rendimiento cocción al bajar la concentración de proteína.
Las propiedades físicas tales como rigidez y fuerza de ruptura de geles de proteína son influenciados por la velocidad de calentamiento y las temperaturas finales de gelificación. Al respecto, se han reportado que bajas velocidades de calentamiento permiten mayores interacciones proteína-proteína para formar un gel más ordenado y fuerte. El calentamiento a baja velocidad incrementó la fuerza al corte y compresión, dureza así como la fracturabilidad de salchichas conteniendo 25% de grasa. En otros estudios, se publicó que la fuerza de geles de proteínas (miofibrilares y sarcoplásmicas) disminuye cuado se incrementa la velocidad de ca lentamiento.
Con diferentes niveles de sal se ha observado variación en la capacidad gelificante de las proteínas cárnicas. La fuerza del gel de las proteínas miofibrilares del músculo Longissimus dorsi de res disminuyo en el orden de ad icción de cloruro de sodio 0.6, 0.3 y O.1M En otro caso, al incrementar la concentración de KCI, KF, y/o NaCI de 0.2 a 1.OM, aumentó la fuerza de compresión y cohesividad de geles de actomiosina de conejo.
Por otro lado, se ha observado que las sales divalentes (CaCl2 y MgCl2) disminuyen la fuerza de geles de proteínas miofibrilares de pechuga de pollo excepto a bajas concentraciones (< 5 mM). El efecto es debido a que los cationes divalentes provocan cambios en la extracción e interacción proteína-proteína de las proteínas solubles en solución Los músculos generalmente contienen diferentes tipos de fibras y las propiedades funcionales de proteínas obtenidas de diferentes tipos de fibra muscular puede diferir. Bajo condiciones de proceso similares, las proteínas del músculo blanco generalmente presentan mejores propiedades gelificantes que las del músculo rojo. Las reacciones de agregación de proteínas son procesos importantes involucrados en la gelificación y ligado de carne durante la producción de alimentos cárnicos reestructurados. Se ha reportado que la adición de tripolifosfato de sodio a las proteínas solubles en solución salina tanto de músculo rojo como de blanco, disminuye la agregación térmica. Esto debido posiblemente a la habilidad del fosfato para mantener las moléculas de proteína en estado soluble. En otro caso, se observó que al añadir ATP o pirofosfato antes del calentamiento, diminuyó la fuerza y cohesividad de geles de, actomiosina de conejo.
Fuente: Apuntes de Industrialización de productos cárnicos de la UNIDEG
