Solubilidad de las proteínas
La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína(%) que se encuentra en solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Esta es una de las propiedades de mayor importancia y su determinación puede dar información valiosa sobre el comportamiento de un alimento durante su proceso, ya que determina el desarrollo de otras propiedades funcionales como en emulsificación y gelificación.
Factores que Afectan la Solubilidad. La solubilidad de las proteínas está determinada por tres factores principales:
a) su grado de hidratación
b) su densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena
c) la presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos, lípidos y sales que pueden tener un efecto estabilizante.
Esta propiedad puede ser modificada cuando se altera alguno de los tres factores anteriores debido a cambios intrínsecos o de las condiciones ambientales.
Las sales neutras ejerces efectos muy marcados en la solubilidad de las proteínas. A baja concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, debido a que los cationes y salones de éstas tienen afinidad por los grupos fónicos provenientes de los aminoácidos ionizables, por b que evitan la interacción entre moléculas de proteína a través de sus grupos cargados. Al inhibir dicha interacción, se aumenta considerablemente la solubilidad de las proteínas y se produce su solubilización por salado. En el caso opuesto, se considera que las sales en esas concentraciones tienen un efecto deshidratante sobre las proteínas. Este efecto se refleja en que la proteína pierde parte del agua que la rodea y que sirve como agente estabilizante, produciéndose la insolubilización por salado.
La trituración del músculo a fuerza iónica por encima de 0.6 provoca hinchamierto de las fibras musculares, depolimerización de la miosina, su extracción y solubilización.
La solubilidad de las proteínas está relacionada con las cargas electrostáticas de los aminoácidos ionizables de la superficie de la proteína. Cada proteína tiene su punto isoeléctrico característico, es decir, un pH en d cual la carga neta es cero y las proteínas precipitan.. El rango de pH isoeléctrico de las proteínas cámicas es de 5.1-5.2 y de la actomiosina es de 5.2-5.4.
Cuando los valores de pH están por debajo o por encima del punto isoeléctrico, todas las moléculas de proteína poseen cargas eléctricas semejantes, provocando un incremento en su solubilidad. Esto sucede incluso prescindiendo de la concentración de sal. A cualquier concentración de sal la proteína tendrá su mínima solubilidad en el punto isoeléctrico.
Los disolventes influyen en la solubilidad de las proteínas. Al añadir solventes orgánicos disminuye la solubilidad de las proteínas, ya que se reduce la constante dieléctrica del medio, es decir, se aumenta la fuerza de atracción entre los iones de las proteínas aumentando la interacción proteína y disminuyendo la interacción proteína agua.
La temperatura también influye en la solubilidad de las proteínas. Dentro de un intervalo limitado, de 0 a 40°C, la solubilidad de la mayoría de las proteínas se incrementa al aumentar la temperatura. Cuando la temperatura aumenta considerablemente y se sale del intervalo de máxima solubilidad, el efecto se hace inverso y la proteína se desnaturaliza con su consecuente precipitación (coagulación). La mayoría de las proteínas se vuelven inestables a temperaturas mayores de 40-50°C.
Fuente: Apuntes de Industrialización de productos cárnicos de la UNIDEG
